Presentes en la naturaleza como piedras preciosas, granos de sal, azúcar o copos de nieve, los cristales han proporcionado información clave a nivel atómico para conocer la configuración de las proteínas. Al estudio de las propiedades de estas estructuras cristalinas se le conoce como cristalografía.
La educación en la materia y su aplicación son fundamentales para hacer frente a desafíos como enfermedades y problemas ambientales, señaló Adela Rodríguez Romero, investigadora del Instituto de Química (IQ) de la UNAM.
Cristalografía de rayos X
Tras el descubrimiento de los rayos X por Wilhelm Röntgen, Max Von Laue reveló cómo interaccionan éstos al viajar a través de un cristal y cómo se difracta (desvía) la radiación, según el tipo de cristal y del acomodo de las moléculas. Estos hallazgos concedieron a los alemanes el Premio Nobel de Física en 1901 y 1914, respectivamente.
Con el uso del método de Von Laue de difracción de rayos X, William Henry y William Lawrence Bragg (padre e hijo, físicos londinenses) lograron determinar las posiciones de los átomos y conocer la estructura de una molécula dentro de un cristal por medio de la radiación emitida, por lo que esta disciplina fue fundamental en el desarrollo de la química.
Frente a estos descubrimientos y ante la necesidad de conocer la estructura y el funcionamiento de las proteínas, la cristalografía se convirtió en una técnica decisiva y ha repercutido de manera esencial en la biología, bioquímica y biomedicina.
Proteínas cristalizadas
Como si fuera una red, una proteína cristalizada forma un arreglo espacial de moléculas acomodadas entre sí de forma periódica, repetitiva y tridimensional.
No hay una receta para que una proteína cristalice, se requiere de diversas pruebas para alcanzar esa condición. Tal es el caso de la difusión en fase de vapor, técnica en la cual una proteína y un agente precipitante (solución) se concentran en una gota hasta que la primera se acomode, forme un núcleo y cristalice.
La especialista en biomacromoléculas indicó que “si logramos obtener una proteína o un complejo macromolecular (virus o ribosoma) con un alto grado de pureza en condiciones de cristalización adecuadas, se logrará un cristal”. Si este último se pone en presencia de rayos X, éstos interaccionan con las moléculas ordenadas y se logra un patrón de difracción con el que se obtiene su estructura tridimensional, añadió.
Ello permitirá observar la posición de cada uno de sus átomos en el espacio, sus enlaces moleculares y entender su interacción con otras moléculas.
En el caso del diseño de medicamentos, continuó, la relevancia está en observar qué parte de la proteína interactúa con el compuesto; una vez identificado se puede optimizar la molécula para mejorar la acción sobre la proteína, inhibirla o activarla.
Por ejemplo, al conocer la estructura de la ciclooxigenasa (enzima que produce prostaglandinas, las cuales causan dolor), se pudo diseñar un antiinflamatorio que la inhibiera: la aspirina.
Hoy en día, los investigadores pueden obtener modelos cristalográficos (coordenadas de los átomos) que depositan en el Banco de Datos de Proteínas (Protein Data Bank), disponible en Internet, y utilizan programas computacionales para analizar una estructura dada con varios compuestos químicos, lo que se conoce como acoplamiento molecular. Posteriormente, con la cristalografía se comprueban estas simulaciones.
Con el fin de incrementar el interés en la temática, Rodríguez Romero y su grupo brindan la oportunidad para que, en el laboratorio LANEM-IQ, otros investigadores experimenten y se familiaricen con la técnica cristalográfica; además, imparten cursos y talleres en los posgrados de Ciencias Químicas y Biomédicas.
Ante la importancia de esta disciplina, la Organización de las Naciones Unidas para la Educación, la Ciencia y la Cultura (Unesco) proclamó el 2014 como el Año Internacional de la Cristalografía.
—oOo—
.JPG)
.JPG)