• En la Facultad de Química
de la UNAM, el Premio Nobel de Química 2002, Kurt Wüthrich,
presentó un panorama sobre sus investigaciones en este
campo, con repercusión en la enzimología, toxicología,
inmunología, señalización intracelular
y regulación de la expresión genética
• Desde hace un año colabora con José
J. García Trejo, de la FQ, quien junto con su equipo
de trabajo descubrió una nueva proteína reguladora
de la ATP sintasa, relacionada con el metabolismo energético
En los últimos años, el tema
de la genómica estructural ha abierto la posibilidad de determinar
la estructura y el mecanismo molecular de diversas proteínas,
relacionadas con las causas y posible tratamiento de enfermedades como
cáncer, diabetes, Parkinson y Alzheimer; estas dos últimas
asociadas al plegamiento de proteínas.
El Premio Nobel de Química 2002, Kurt
Wüthrich, visitó la Universidad Nacional Autónoma
de México, para hablar sobre ése y otros temas, en la
conferencia Structural Genomics: Exploring the Genomic Protein Sequence
Universe, que ofreció ante estudiantes y académicos.
En el Auditorio “A” de la Facultad
de Química (FQ), el científico presentó un panorama
amplio sobre sus investigaciones en el campo de la genómica y
la proteómica estructurales, con repercusión en la enzimología,
toxicología, inmunología, señalización intracelular
y regulación de la expresión genética, entre otras.
Würthrich explicó el uso de la
técnica de resonancia magnética nuclear (RMN), dentro
del marco de esas áreas, para el estudio de moléculas
de origen biológico, lo que ha permitido el avance en la investigación
de diversos padecimientos, en el diseño de fármacos, y
en la bioquímica y la biotecnología.
La aplicación de la RMN al estudio de
las proteínas llevó a Wüthrich a realizar, en 1985,
la primera determinación completa de una estructura proteínica
en solución acuosa, que le valió, en 2002, el Premio Nobel
de Química.
Además, ha observado que esas sustancias
son moléculas dinámicas, y la RMN permite no sólo
conocer, por ejemplo, el lugar donde se unen los fármacos, sino
la dinámica de esta unión. Con ello, el procedimiento
generado por el científico suizo permite comprender mejor que
con otras técnicas (cristalografía, por ejemplo), la movilidad
de una molécula y la flexibilidad de la estructura, asociada
con sus funciones.
Visita académica
La visita del Nobel de Química
a esta entidad universitaria fue posible por la colaboración
que lleva a cabo, desde hace un año, con el responsable del Laboratorio
117 del Departamento de Biología de la FQ, José J. García
Trejo.
En su estancia en la FQ, el científico
aprovechó para conocer los avances de la investigación
encabezada por García Trejo, que junto con su equipo de trabajo
descubrió, en 2010, una nueva proteína reguladora de la
ATP sintasa, relacionada con el metabolismo energético. Esta
enzima es el nanomotor que brinda energía a todos los seres vivos
al sintetizar la ATP.
El hallazgo del equipo universitario se hizo
en la familia de las proteobacterias, y denominaron a la nueva proteína
subunidad (zeta), para distinguirla de las otras dos subunidades regulatorias
ya descritas: las subunidades (épsilon) bacteriana y la IF1
mitocondrial.
Dado que la subunidad representa una estructura
proteica totalmente nueva que regula al nanomotor de la ATP sintasa,
se abre una línea de investigación novedosa en el campo
de los nanomotores moleculares, y es de tamaño relativamente
pequeño, es decir, accesible para resolver su estructura en 3D
por técnicas de RMN.
“Es importante y novedosa, y a Würthrich
le pareció un hallazgo interesante. Como su grupo trabajaba con
una parecida, aceptó colaborar con nosotros”, afirmó
García Trejo.
El universitario detalló que la técnica
desarrollada por el Nobel, especializado en resolver estructuras de
proteínas en tres dimensiones por RMN, se aplica a todas las
proteínas relativamente pequeñas (como inhibidores y enzimas),
y puede emplearse en cualquier rama de la ciencia biológica.
Trayectoria
Wüthrich, actual profesor del Instituto
de Investigación Scripps en La Jolla, California, Estados Unidos,
y del ETH, Zurich, Suiza (Swiss Federal Institute of Technology), recibió
el Nobel por el desarrollo de espectroscopía de resonancia
magnética nuclear para determinar la estructura tridimensional
de macromoléculas biológicas en solución.
Estudió química, física
y matemáticas en la Universidad de Berna, Suiza, de 1957 a 1962,
y obtuvo el grado de doctor en química inorgánica, bajo
la tutela de Silvio Fallab, en la Universidad de Basilea, en 1964. Realizó
estancias posdoctorales en Basilea y en la Universidad de California
en Berkeley, Estados Unidos, con R. E. Connick.
Ha escrito tres libros sobre RMN en moléculas
biológicas, y publicado más de 700 artículos originales
y revisiones. Es miembro del comité editorial de decenas de revistas
científicas; fue editor de Quarterly Reviews of Biophysics
(1984-1991), y Macromolecular Structures (1990-2000) y, desde
1991, es editor del Journal of Biomolecular NMR.
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