Boletín
UNAM-DGCS-228
Ciudad Universitaria
Pie de foto al
final del boletín
LAS PROTEÍNAS PRIÓNICAS PROVOCAN ENFERMEDADES NEURODEGENERATIVAS: KURT
WÜTHRICH
En la UNAM, el Premio Nobel
de Química 2002, Kurt Wüthrich, afirmó que la nueva visión que se tiene de las
proteínas permite conocer a las macromoléculas priónicas que provocan enfermedades
neurodegenerativas, como Alzheimer, Parkinson y el síndrome
Creutzfeldt–Jacob, conocido como el mal de las vacas locas.
Ciertas proteínas, recalcó, tienen un papel importante en la infección y
proliferación viral. Por ello, la determinación estructural de éstas y el
conocimiento de la dinámica son elementos esenciales en la elaboración de
antivirales efectivos.
También, destacó, permiten determinar qué tan cerca se está en la
biología estructural para resolver las preguntas relacionadas con los
padecimientos que generan.
El científico suizo ofreció la conferencia magistral La visión de RMN
en las proteínas –“qué vemos cuando estudiamos una proteína”–, en la Facultad
de Química, acompañado por su titular, Eduardo Bárzana García, en su tercera
visita a México en los últimos 40 años.
Sus aportaciones al uso de la técnica de Resonancia Magnética Nuclear
(RMN) para el estudio de moléculas de origen biológico de gran tamaño, han
abierto posibilidades de avance en la investigación de distintas enfermedades,
en el desarrollo de biofármacos, así como en diversos ámbitos de la
biotecnología, incluidos los relacionados con la agricultura.
Este método permite profundizar en el conocimiento, funcionamiento,
interacción y plegamiento de las proteínas, para modificarlas o manipularlas;
se aplica en cualquier proceso biológico y en el desarrollo de fármacos e
insecticidas.
Wüthrich especificó que conocer este proceso es fundamental, porque
muchos padecimientos neurodegenerativos –los más conocidos Alzheimer,
Parkinson, el síndrome Creutzfeldt–Jakob (equivalente en humanos a la
enfermedad de las vacas locas),
Huntington y esclerosis amilotrófica lateral–, están relacionados con un mal
plegamiento proteínico, conocidos como priones, y la agregación de ciertas
proteínas.
Otros problemas de salud que
se pensaba no tenían relación entre sí, como la diabetes tipo II y el cáncer,
también comparten como característica patológica la presencia de depósitos de
proteínas mal plegadas y agregadas, abundó.
Por ello, aseveró, entender a
fondo el plegamiento de las proteínas podría contribuir también a la producción
de biofármacos, que en muchos casos enfrenta el problema de la agregación
proteica no deseada.
El Premio Nobel presentó un panorama general sobre el estudio de la
proteína y, en específico, de sus investigaciones. Mencionó esencialmente dos
métodos para obtener una estructura de resolución atómica de estas
macromoléculas.
Los dos sistemas que se utilizan, explicó, son por medio de la
difracción de rayos X con cristales de proteínas, que existe desde 1957, así
como la disposición de Resonancia Magnética Nuclear con solución de proteínas,
la cual es una disciplina que se constituyó en 1984.
Si la proteína es investigada con ambos métodos, en un caso en solución
y en el otro cristalizada, subrayó, por lo general se obtiene el mismo
resultado, con excepción de ciertas áreas superficiales que son afectadas por
el ambiente en los dos tipos.
Luego, dijo que resulta fundamental el desarrollo de inmunosupresores.
El primer tratamiento para el sida se basó en la biología estructural, en el
conocimiento de la proteína sobre la que va a incidir en el uso de estos
fármacos.
Consideró como un reto conocer la forma en que las enfermedades transmitidas
por priones comienzan, cuál es la función de la proteína priónica en un
organismo sano, cuándo todavía no está en su forma patogénica, y cómo empieza a
desarrollarse el padecimiento.
Se trata, precisó, de enfermedades que, en su forma genérica, se conocen
como encefalopatías espongiformes, por la forma en que dejan el cerebro.
Hizo hincapié en
la necesidad de continuar el avance para desarrollar nuevas técnicas en la RMN,
a fin de obtener mejores resultados.
Antes, la
profesora de la FQ, Rosario Muñoz Clares, detalló que cuando la célula produce
una proteína lo hace de manera desplegada. “La proteína es un polímero que debe
adquirir una estructura tridimensional funcional, en un proceso que se conoce
como plegamiento. Entender este paso, dinámico, es actualmente un problema
central de la biología”.
El método del Nobel de Química 2002, llamado de Asignación de acoplamientos entre átomos a larga distancia,
remarcó, puede ser aplicado para entender, y ayudar a curar, las enfermedades
virales; porque las proteínas de los virus interactúan específicamente con
componentes de las células hospederas, se introducen en ellas y se aprovechan
de los recursos para completar su ciclo de vida, en cuyo proceso la célula
sufre daños que resultan en un padecimiento.
-oOo-
FOTO 01
El Premio Nobel de Química 2002, Kurt Wüthrich, y Eduardo
Bárzana, en la conferencia que ofreció el primero en la Facultad de Química
de la UNAM.
FOTO 02
El Premio Nobel de Química 2002, Kurt Wüthrich, ofreció,
ante estudiantes y académicos de la Facultad de Química de la UNAM,
FOTO 03.
Estudiantes de la Facultad de Química de la UNAM convivieron
con el Premio Nobel de Química 2002, Kurt Wüthrich, después de dictar una
conferencia sobre las proteínas priónicas.